血管内皮抑制素（endostatin）是胶原XVIII 羧基端的一段分子量大小为20kDa 的酶切产物。重组血管内皮抑制素可以抑制小鼠体内多种肿瘤的生长、转移，甚至能完全治愈肿瘤，而且不产生耐药性，曾经被认为是一个非常重要的肿瘤治疗药物，但临床试验的结果却不理想。是endostatin本身活性不够还是研究者制备的endostatin结构有问题？与主流观点相反，我们的研究发现很可能是之前的研究者制备的蛋白结构不正确，endostatin的高活性状态是生理条件下不可溶的还原状态（nES）。我们通过聚乙二醇（PEG）修饰使这种不可溶的状态变的可溶，并测定了其细胞活性，结果重现了folkman实验室最初的实验结果。我们的发现为endostatin的研究开辟了新的方向，为endostatin开发成药物带来了希望。我们的发现也提供了一种基础研究和药物开发的新思路，即占体内蛋白很大比例的不可溶蛋白因溶解性差很难被深入研究，我们可以通过修饰使其可溶，然后再探索其功能，同时修饰也提高了这类蛋白的成药性。